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免疫球蛋白结构：
1.免疫球蛋白的基本结构及其基因天然免疫球蛋白分子均含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的称为重链，而分子量较小的为轻链。同一天然Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。
人的Ig分子是由三个不连锁的Igκ、Igλ和IgH基因所编码。Igκ、Igλ和IgH基因定位于2号、22号和14号染色体上。
2.免疫球蛋白的功能区免疫球蛋白多肽链内的二硫键连接形成的110个氨基酸残基组成的环状结构称为免疫球蛋白的结构域或功能区。重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区（V区），靠近C端氨基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区（C区）。重链和轻链的V区分别称为VH和VL.VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区（HVR）或互补决定区（CDR），一般CDR3变化程度更高。
3.免疫球蛋白的酶解片段在一定条件下，免疫球蛋白分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。木瓜蛋白酶水解IgG的部位是在铰链区二硫键连接的2条重链的近N端，可将Ig裂解为两个完全相同的Fab段和一个Fc段。一个Fab片段为单价，可与抗原结合但不形成凝集反应或沉淀反应，Fc段无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。胃蛋白酶作用于铰链区二硫键所连接的两条重链的近C端，水解Ig后可获得一个F（ab‘）2片段和一些小片段pFc’。F（ab‘）2是可同时结合两个抗原表位，故与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。pFc’最终可被降解，无生物学作用。
4.免疫球蛋白的其他成分Ig轻链和重链除上述基本结构外，某些类别的Ig还含有其他辅助成分，分别是J链和分泌片。J链的主要功能是将单体Ig分子连接为多聚体。2个IgA单体由J链相互连接形成二聚体，5个IgM单体由二硫键相互连接，并通过二硫键与J链连接形成五聚体。IgG、IgD和IgE常为单体，无J链。分泌片又称为分泌成分，以非共价形式结合于IgA二聚体上，使其成为分泌型IgA（SIgA）。分泌片具有保护分泌型IgA的铰链区免受蛋白水解酶降解的作用，并介导IgA二聚体从黏膜下通过黏膜等细胞到黏膜表面的转运。